酶

• 1、

  全酶是指（）。

• 2、

  辅酶与辅基的主要区别是（）。

• 3、

  决定酶专一性的是（）。

• 4、

  下列哪一项符合诱导契合学说？（）。

• 5、

  常见的酶活性中心的必需基团有（）。

• 6、

  影响酶促反应的因素有（）。

• 7、

  最适温度

• 8、

  酶与一般催化剂的不同点在于（）、（）、（）。

• 9、

  结合蛋白酶类必需由（）和（）相结合后才具有活性，前者的作用是（）后者的作用是（）。

• 10、

  米氏方程是说明（）的方程式。Km的定义是（）。

• 11、

  举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。

• 12、

  比较三种可逆性抑制作用的特点。

• 13、

  竞争性抑制剂对酶促反应的影响是（）

• 14、

  泛酸是下列哪种辅酶的组成成分（）

• 15、

  酶能加速化学反应的进行是由于（）

• 16、

  NADPH分子中含有哪种维生素（）

• 17、

  维生素B2是下列哪种辅酶的组成成分？（）

• 18、

  当酶促反应[S]=0.5Km，则V值是（）

• 19、

  关于pH值对酶活性的影响，下列哪项不对？（）

• 20、

  维生素D3的主要活性形式是（）

• 21、

  丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于（）

• 22、

  乳酸脱氢酶有几种同工酶（）

• 23、

  有关同工酶的概念正确的是（）

• 24、

  关于Km值的叙述正确的是（）

• 25、

  酶在催化反应中决定酶专一性的部分是（）

• 26、

  非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是（）

• 27、

  反竞争性抑制剂对酶促反应的影响符合下列哪项特征？（）

• 28、

  某一酶促反应速度为0.8Vm时，Km等于（）

• 29、

  关于维生素的叙述，正确的是（）

• 30、

  下列有关酶的论述正确的是（）

• 31、

  酶的辅酶是（）

• 32、

  含有维生素B1的辅酶是（）

• 33、

  酶促反应动力学研究的是（）

• 34、

  有关酶的活性中心的论述，正确的是（）

• 35、

  温度对酶促反应速度的影响是（）

• 36、

  有关别构酶的论述哪一种不正确

• 37、

  国际酶学委员会将酶分为六类的依据是（）

• 38、

  结合酶由（）与（）相结合才具有活性。

• 39、

  米-曼式方程是说明（）关系的方程式，Km的定义是（）。

• 40、

  关于Km的意义的叙述： （1）Km是酶的（）常数，（）与（）无关。 （2）同一种酶有不同的底物时，

• 41、

  酶的非竞争性抑制剂可使其Km值（），而Vm值（）。

• 42、

  酶的专一性有（）、（）和（）三种。

• 43、

  （）抑制剂不改变酶促反应Vm；（）抑制剂不改变酶促反应Km值。

• 44、

  反竞争性抑制剂对酶促反应的影响表现为Vm值（）和Km值（）。

• 45、

  乳酸脱氢酶是（）聚体，它由（）和（）型亚基组成，有（）种同工酶，其中LDH1含量最丰富的组织是（），

• 46、

  全酶是（）与（）组成。

• 47、

  酶的活性中心是由（）在酶分子中的某些区域相互靠近而形成的，酶活性中心内的基团有（）和（）两类。

• 48、

  写出下列化合物所含的维生素：TPP含（），FAD含（），辅酶A含（）。

• 49、

  维生素B12又叫（），（）内含金属元素。

• 50、

  叶酸在体内的活性形式为（），它作为（）的辅酶起作用。

• 51、

  维生素PP是NAD+和NADP+的组成成分，后者是（）的辅酶。

• 52、

  在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈（）线，双倒数作图呈（）线。

• 53、

  维生素B2在体内的活性型为（）及（），分别可作为黄素酶的辅基。

• 54、

  维生素PP在体内的活性型为（）及（），它们是多种不需氧脱氢酶的辅酶。

• 55、

  磷酸吡哆醛及磷酸吡哆胺是维生素B6在体内的活性型，它们分别是（）及（）的辅酶。

• 56、

  泛酸在体内经肠道吸收后几乎全部用于（）的合成，该物质是（）酶的辅酶。

• 57、

  生物素是体内（）酶的辅酶。

• 58、

  酶

• 59、

  辅酶

• 60、

  同工酶

• 61、

  酶原及酶原激活

• 62、

  酶的活性中心

• 63、

  酶的特异性

• 64、

  酶的变构效应

• 65、

  酶的竞争性抑制作用

• 66、

  维生素

• 67、

  米氏常数

• 68、

  酶的化学修饰调节

• 69、

  酶的不可逆抑制作用

• 70、

  结合酶与单纯酶

• 71、

  核酶和脱氧核酶

• 72、

  简述pH对酶促反应的影响

• 73、

  简述温度对酶促反应的影响。

• 74、

  酶原为何无活性？酶原激活的原理是什么？有何生理意义？

• 75、

  举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。

• 76、

  试述底物浓度对酶促反应速度的影响。

• 77、

  写出米氏方程式并指出Km的意义。

• 78、

  酶与一般催化剂相比有何异同？

• 79、

  举例说明酶作用的三种特异性。

• 80、

  酶的必需基团有哪几种？各有什么作用？

• 81、

  什么叫同工酶？有何临床意义？

• 82、

  维生素D的生理功能有哪些？

• 83、

  称取25mg蛋白酶粉配制成25毫升酶溶液，从中取出0.1毫升酶液，以酪蛋白为底物，用Folin-酚

• 84、

  从肝细胞中提取的一种蛋白水解酶的粗提液300ml含有150mg蛋白质，总活力为360单位。经过一系列

• 85、

  1/v对1/[S]的双倒数作图得到的直线斜率为1.2×10-3min，在1/v轴上的截距为2.0×1

• 86、

  一个二肽酶对二肽Ala-Gly和二肽Leu-Gly的Km分别为2.8×10-4和3.5×10-2，哪

• 87、

  根据米式方程求（a）Kcat为30s-1，Km为0.005M的酶，在底物浓度为多少时，酶促反应的速度

• 88、

  红细胞中的碳酸酐酶（Mr30000），具有很高的转换数。它催化CO2的可逆水合反应。H2O十CO2＝

• 89、

  许多酶会受到重金属离子，如Hg2+、Cu2+、Ag+等的不可逆抑制。这类重金属与酶中的活性巯基作用而

• 90、

  酶溶液加热时，随着时间的推移，酶的催化活性逐渐丧失。这是由于加热导致天然酶的构象去折叠。己糖激酶溶液

• 91、

  底物

• 92、

  酶的专一性

• 93、

  全酶

• 94、

  必须基团

• 95、

  酶原及酶原的激活

• 96、

  酶的最适温度

• 97、

  酶作用的最适pH

• 98、

  酶的激活剂

• 99、

  抑制作用和失活作用

• 100、

  酶的活力单位

• 101、

  酶的国际单位

• 102、

  “催量”

• 103、

  比活力

• 104、

  共价调节酶

• 105、

  别（变）构效应

• 106、

  正效应物

• 107、

  负效应物

• 108、

  同促效应

• 109、

  异促效应

• 110、

  正协同效应

• 111、

  负协同效应

• 112、

  转换数

• 113、

  抑制剂

• 114、

  可逆抑制作用

• 115、

  竞争性抑制作用

• 116、

  非竞争性抑制作用

• 117、

  EC2.1.2.1中的EC是（）的简称，第一个数字2表示该酶属于（）。

• 118、

  由氧化还原酶类所催化的反应可用（）（通式）。该类酶的辅酶或辅基一般为（）

• 119、

  谷丙转氨酶属于（）酶类，它的系统名称是（）。

• 120、

  合成酶类催化是由（）的反应，且必须有（）参加。

• 121、

  根据酶蛋白分子的组成可将酶分为（）和（）两大类。

• 122、

  结合酶类由（）和（）两部分组成。

• 123、

  自然界中酶的种类甚多，但辅酶或辅基的种类并不多，因（）可以和（）结合而构成不同的酶。

• 124、

  辅酶或辅基和酶蛋白单独存在时，都（），只有（）才有活性。

• 125、

  酶与其专一性底物的结合一般通过（）、（）等非共价键。

• 126、

  酶活性中心有两个功能部位，一是（）和（）。

• 127、

  在酶的活性中心以外使酶表现催化活性所必须的部分被称为（），它的作用是（）。

• 128、

  表示底物浓度和反应速度之间的定量关系的方程为：（）。

• 129、

  天冬氨酸转氨甲酰酶的别构激活剂为（）。

• 130、

  酶的抑制作用主要有（）和（）两种类型。

• 131、

  Km是酶的特征常数之一，只与酶的（）有关，而与酶的（）无关。

• 132、

  共价调节类型主要有（）和（）两种。

• 133、

  酶是生物催化剂，其化学本质属于（）或（）。

• 134、

  多数别构酶是既具有（），又具有（）的变构酶。

• 135、

  多数变构酶的活性既受（）的调节，又受（）的调节。

• 136、

  解释别构酶作用机理的两个重要模型是（）和（）。

• 137、

  （）和（）是酶表现催化活性所必需的两部分。

• 138、

  在酶所催化的反应中，全酶中的酶蛋白部分决定反应的（），而非蛋白部分则起（）。

• 139、

  根据国际系统命名法命名原则，每一种酶都有一个（）名称和一个（）名称。

• 140、

  一种酶只能作用于（）物质，这种对底物的选择性称为（）。

• 141、

  多酶体系总的反应速度取决于其中（）反应，该步反应一般称为反应（步骤）。

• 142、

  脲酶具有（）性，只能催化（）的分解。

• 143、

  胰凝乳蛋白酶刚分泌出来时以（）形式存在，后者在（）酶作用下转变为有活性的酶。

• 144、

  酶原激活的过程实际上是酶的（）过程，因此酶原的（）将发生较大的变化。

• 145、

  酶的高效催化是因为酶能（），从而使（）数目增加，反应速度加快。

• 146、

  酶促反应的速度可用单位时间内（）或（）来表示。

• 147、

  同一种酶的活力测定若采用的测定方法（），活力单位也不（）。

• 148、

  对同一种酶来说，酶的比活力越（），（）越高。

• 149、

  酶分子中具有催化功能的亲核基团主要有：组氨酸的（）基，丝氨酸的（）基及半胱氨酸的（）基。

• 150、

  胰凝乳蛋白酶的活性中心由（）、（）和（）组成，它的电荷转接系统中（）的共振是这个系统有效性的关键。

• 151、

  降低酶促反应活化能，提高酶催化效率的重要因素是（）、（）、（）、（）、（）。

• 152、

  1／km可近似地表示酶与底物（）的大小，Km越大，表明（）。

• 153、

  变构酶的特点是由（）组成，除结合底物的活性中心外，还有结合（）的（）中心，动力学上不符合一般的（），

• 154、

  下面关于米氏常数Km的论述哪一个是正确的：（）

• 155、

  测定酶促反应的初速度是为了：（）

• 156、

  下面关于酶的抑制作用的论述哪一个是正确的：（）

• 157、

  下面关于竞争性抑制剂的论述哪一个是正确的：（）

• 158、

  下列关于非竞争性抑制剂的论述哪一个是正确的：（）

• 159、

  下列关于底物浓度对反应速度影响作图的表述哪一个是正确的：（）

• 160、

  下面关于用双倒数作图法求Km的表述哪一个是不正确的：（）

• 161、

  在齐变模型中，对别构酶协同效应机制的论述哪一个是正确的：（）

• 162、

  在序变模型中，对别构酶协同效应机制的论述哪一个是不正确的：（）

• 163、

  当有别构抑制剂存在时，别构酶：（）

• 164、

  一种酶的纯竞争性抑制作用有下面的哪一种动力学性质：（）

• 165、

  当酶促反应达到恒态时，[ES]复合物的浓度如何？（）

• 166、

  在酶的反竞争性抑制作用中，抑制剂影响下列申的哪一个：（）

• 167、

  当底物浓度恰好等于Km时，反应速度与最大反应速度的关系是：（）

• 168、

  当一酶促反应的速度达到最大速度的75%时，Km与[S]的关系是：（）

• 169、

  当某酶的底物浓度[S]=4Km时，反应速度U等于：（）

• 170、

  下列关于酶的描述，哪一项不正确？（）

• 171、

  为什么胰脏中的胰蛋白酶不能水解胰脏组织：（）

• 172、

  下述哪一个是酶对于某一个特定反应的作用：（）

• 173、

  某酶对其四个底物的Km值如下所示，问该酶的最适底物是哪一个：（）

• 174、

  不可逆的抑制作用和可逆的抑制作用的主要区别是下述中的哪一个：（）

• 175、

  在下列哪一条件下，酶反应速度与酶浓度成正比：（）

• 176、

  一些水解酶类以无活性的酶原形式存在的生理意义是什么：（）

• 177、

  若酶浓度一定，酶促反应的最大速度主要取决于下列哪一因素：（）

• 178、

  变构酶的u-[S]曲线为S型说明了什么：（）

• 179、

  催化1，6-二磷酸果糖转变为两个三碳糖的酶属于下列哪种酶类：（）

• 180、

  下列有关pH对酶反应速度影响的叙述哪一项是不正确的：（）

• 181、

  下列关于酶的激活剂的叙述哪一个是正确的：（）

• 182、

  在酶的分离纯化中最理想的实验结果是下列中的哪一项：（）

• 183、

  胰凝乳蛋白酶的活性部位含有Ser、Asp和His，在催化反应中它们的作用是下列中的哪一个：（）

• 184、

  下述哪种方法不能用于分析天冬氨酸转氨甲酚酶（ATCase）与底物类似物结合后发生的构象变化：（）

• 185、

  如果T态和R态是某别构酶亚基的可能构象，根据齐变模型，下列哪个是正确的：（）

• 186、

  在一个酶促反应中，当底物浓度等于1/2Km时，则反应初速度为：（）

• 187、

  双底物双产物的酶促放应动力学分为哪两大类：（）

• 188、

  试比较酶与非酶催化剂的异同点。

• 189、

  解释酶作用专一性的假说有哪些？各自的要点是什么？

• 190、

  酶的习惯命名法的命名原则是什么？

• 191、

  简述酶促反应速度的影响因素？

• 192、

  在一酶促反应中，若底物浓度为饱和，并有一种抑制剂存在，问：1）继续增加底物浓度，2）增加抑制剂浓度，

• 193、

  何谓Km？试比较V-[S]作图法和双倒数作图法求Km的原理及优缺点。

• 194、

  何谓共价调节酶？举例说明其如何通过自身活性的变化实现对代谢的调节。

• 195、

  举例说明酶的专一性及其研究意义是什么？

• 196、

  下表数据是在没有抑制剂存在或有不同浓度的抑制剂存在时测得的反应速度随底物浓度变化的情况： ⑴无抑

• 197、

  酶原及酶原激活的生物学意义是什么？

• 198、

  简述米氏常数Km的物理意义。

• 199、

  进行酶活力测定时应注意什么？为什么测定酶活力时以测初速度为宜？

• 200、

  为什么酶反应的酸碱催化主要不是依靠H+和OH-？酶反应中有哪些常见的亲核基团和亲电子基团？酶蛋白中既

• 201、

  有一克淀粉酶制剂，用水溶解成1000毫升，从中取出1毫升测定淀粉酶活力，测知每5分钟分解0．25克淀

• 202、

  简述酶的分离提纯的步骤？

• 203、

  为什么胰脏酶原激活过程中产生的肤链的C-末端氨基酸一般是精或赖氨酸？

• 204、

  碱性磷酸酶水解1-磷酸葡萄糖产生葡萄糖和磷酸。若用180标记的水作为底物，180将掺入到葡萄糖还是磷

• 205、

  何谓中间产物学说？有哪些证据可以说明ES中间复合物的存在？

• 206、

  胰凝乳蛋白酶的竞争性抑制剂是ß苯基丙酸盐，它可保护酶活性部位的组氨酸（His57）不被烷基化修饰，而

• 207、

  为什么胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和羧肽酶A都不能水解脯氨酸参与形成的肽键（—X-Pro-）？

• 208、

  当某酶的非竞争性抑制剂存在时，酶促反应的速度为无抑制剂存在时的1/11，已知Ki=0.001，求该抑

• 209、

  称取25mg蛋白酶粉配制成25ml酶溶液，从中取出0.1ml酶液，以酪蛋白为底物，用Folin-酚比

• 210、

  米氏方程

• 211、

  别构效应

• 212、

  比活

• 213、

  乒乓反应

• 214、

  共价催化

• 215、

  酸-碱催化

• 216、

  发夹结构

• 217、

  回文结构

• 218、

  反向重复序列

• 219、

  连环数

• 220、

  顺反子

• 221、

  表达载体

• 222、

  酶生物合成法生产的主要工艺过程包括那几个步骤？

• 223、

  如何控制微生物发酵产酶的工艺条件？

• 224、

  简述凝胶层析、亲和层析、离子交换层析的原理和操作要点？

• 225、

  简述凝胶电泳的分类及其原理？

• 226、

  简述酶结晶的主要方法和原理？

• 227、

  定点突变技术在酶分子修饰中有何应用？

• 228、

  何谓固定化酶？经过固定化以后，酶的特性有哪些改变？

• 229、

  举例说明固定化酶在工业上的应用？

• 230、

  什么是固定化细胞？固定化细胞有何应用？

• 231、

  酶反应器的设计主要包括哪些内容？

• 232、

  在酶反应器的应用过程中要注意哪些问题？

• 233、

  据酶的化学组成可将酶分为什么。

• 234、

  根据酶蛋白结构特点可将酶分为哪几类。

• 235、

  酶合成调节的类型有什么。

• 236、

  简述酶合成的调节机制.

• 237、

  简述提高酶产量的措施.

• 238、

  酶发酵动力学

• 239、

  产酶动力学

• 240、

  细胞破碎

• 241、

  细胞破碎确认

• 242、

  盐析沉淀法（改变离子强度）

• 243、

  蛋白质的盐析

• 244、

  简述盐析的影响因素.

• 245、

  等电点沉淀法

• 246、

  有机溶剂沉淀（降低介电常数）

• 247、

  有机聚合物沉淀法

• 248、

  选择性变性沉淀法

• 249、

  简述肽链有限水解修饰.

• 250、

  简述酶蛋白侧链基团修饰.

• 251、

  简述学修饰方法的几个问题.

• 252、

  选择修饰剂考虑哪些因素。

• 253、

  选择酶反应条件要注意哪些.

• 254、

  简述酶蛋白化学修饰的局限性（缺点）.

• 255、

  酶与细胞固定化

• 256、

  简述然酶在应用中的一些缺陷（为什么需进行固定化）.

• 257、

  简述固定化酶特点.

• 258、

  简述固定化酶的性质.

• 259、

  简述固定化酶在医疗上的应用.

• 260、

  简述固定化酶在工业生产中的应用.

• 261、

  简述酶非水相催化的应用.

• 262、

  手性化合物

• 263、

  影响酶反应器选择的因素有哪些。

• 264、

  简述酶反应器使用中应注意的问题.

• 265、

  标志酶

• 266、

  多酶复合体

• 267、

  液体深层发酵

• 268、

  酶反应器

• 269、

  活性酯法

• 270、

  亲和标记

• 271、

  易错PCR

• 272、

  脱氧核酶

• 273、

  拷贝法

• 274、

  模拟酶

• 275、

  肽酶

• 276、

  半合成酶

• 277、

  分子印迹酶

• 278、

  反胶束

• 279、

  pH记忆

• 280、

  必需水

• 281、

  糖化酶

• 282、

  青霉素酰化酶

• 283、

  酶标免疫分析

• 284、

  靶酶

• 285、

  酶标药物

• 286、

  酶工程主要涉及哪些方面的研究和运用。

• 287、

  简述酶工程的应用范围.

• 288、

  应用微生物来开发酶有哪些优点。

• 289、

  什么是专一性不可逆抑制，试举例说明。

• 290、

  联系实验教学举例说明菌种分离的一般过程。

• 291、

  酶发酵生产的菌株一般需具备什么条件。

• 292、

  简述产酶微生物诱变育种步骤的主要方法和步骤.

• 293、

  简要说明微生物产酶（生产）的主要发酵方式.

• 294、

  哪些因素影响微生物发酵产酶？如何提高微生物产酶量？

• 295、

  什么是组成型突变，什么是抗分解代谢物阻遏突变？

• 296、

  酶生物合成的模式有哪些？阐述理想的酶合成模式。

• 297、

  什么是固定化酶，它们用于生产有哪些优点.

• 298、

  酶的固定化方法主要有哪些？作简单阐述.

• 299、

  结合实验阐述一种固定化菌体的方法和步骤。

• 300、

  什么是酶的分子修饰，修饰的目的有哪些？

• 301、

  什么是酶的体外定向进化，什么是DNA改组（DNA shuffling）.

• 302、

  酶的非水相催化有何优点，它们的主要类型有哪些？

• 303、

  水在酶的非水相催化中有什么作用？

• 304、

  按结构区分常见的酶反应器类型有哪些？简述它们的特点。

• 305、

  酶工程的概念？其主要研究内容和任务有哪些？

• 306、

  什么是核酸酶类？其发现有何重要意义？

• 307、

  P酶和R酶的分类和命名有何异同？

• 308、

  简述酶活力单位的概念和酶活力的测定方法？

• 309、

  试述酶工程的发展概况与前景？

• 310、

  提高酶产量的措施主要有哪些？

• 311、

  酶的生物合成有哪几种模式？

• 312、

  微生物、动物和植物细胞之间的差异主要有那些？

• 313、

  简述动植物细胞培养的工艺条件及其控制措施？

• 314、

  细胞培养的目的及其在研究工作中意义？

• 315、

  动植物细胞培养产酶有何特点？

• 316、

  举例说明动植物细胞培养产酶的工艺过程？

• 317、

  简述细胞破碎的主要方法和特点？

• 318、

  何谓双水相萃取和超临界萃取？各有何特点？

• 319、

  何谓酶分子修饰？有何作用？

• 320、

  何谓大分子结合修饰？有何作用？

• 321、

  简述金属离子置换修饰的主要修饰过程和作用？

• 322、

  酶分子的物理修饰有何作用？

• 323、

  何谓固定化原生质体？固定化原生质体有何特点？

• 324、

  何谓酶的非水相催化？非水相中酶的特性和酶促反应的特点是什么？

• 325、

  为什么在非水相中酶仍然可以保持催化活性和稳定性？

• 326、

  有机溶剂中如何调节酶的催化活性和选择性？

• 327、

  酶反应器有哪些主要类型？

• 328、

  如何选择酶反应器？

• 329、

  酶在医药领域的应用主要包括哪几个方面？举例说明？

• 330、

  哪些酶可以在食品保鲜中应用？

• 331、

  酶在工农业领域有何应用？

• 332、

  举例说明酶在环保、能源领域中的应用？

• 333、

  酶在基因工程和细胞工程方面有哪些重要用途？

• 334、

  酶是具有生物催化特性的特殊蛋白质。

• 335、

  酶的分类与命名的基础是酶的专一性。

• 336、

  酶活力指在一定条件下酶所催化的反应速度，反应速度越大，意味着酶活力越高。

• 337、

  液体深层发酵是目前酶发酵生产的主要方式。

• 338、

  培养基中的碳源，其唯一作用是能够向细胞提供碳素化合物的营养物质。

• 339、

  膜分离过程中，膜的作用是选择性地让小于其孔径的物质颗粒成分或分子通过，而把大于其孔径的颗粒截留。

• 340、

  在酶与底物、酶与竞争性抑制剂、酶与辅酶之间都是互配的分子对，在酶的亲和层析分离中，可把分子对中的任何

• 341、

  角叉菜胶也是一种凝胶，在酶工程中常用于凝胶层析分离纯化酶。

• 342、

  α－淀粉酶在一定条件下可使淀粉液化，但不称为糊精化酶。

• 343、

  酶法产生饴糖使用α－淀粉酶和葡萄糖异构酶协同作用。

• 344、

  日本称为“酵素”的东西，中文称为酶，英文则为Enzyme，是库尼（Kuhne）于1878年首先使用的

• 345、

  1926年，萨姆纳（Sumner）首先制得（）结晶，并指出酶的本质是（）。他因这一杰出贡献，获194

• 346、

  目前我国广泛使用的高产糖比酶优良菌株菌号为（），高产液化酶优良菌株菌号为（）。在微生物分类上，前者属

• 347、

  1960年，查柯柏（Jacob）和莫洛德（Monod）提出了操纵子学说，认为DNA分子中，与酶生物合

• 348、

  1961年，国际酶委会规定的酶活力单位为：在特定的条件下（25oC，PH及底物浓度为最适宜）每1分钟

• 349、

  酶的生产方法有提取法，（）和（）。

• 350、

  借助（）使酶分子之间发生交联作用，制成网状结构的固定化酶的方法称为交联法。

• 351、

  酶的分离纯化方法中，根据目的酶与杂质分子大小差别有（），（）和（）三种。

• 352、

  由于各种分子形成结晶条件的不同，也由于变性的蛋白质和酶不能形成结晶，因此酶结晶既是（），也是（）。

• 353、

  酶生物合成中的转录与翻译

• 354、

  诱导与阻遏

• 355、

  酶回收率与酶纯化比（纯度提高比）

• 356、

  核酸类酶

• 357、

  蛋白类酶

• 358、

  酶的生产

• 359、

  酶的专一性

• 360、

  酶的转换数

• 361、

  酶的发酵生产

• 362、

  酶的反馈阻遏

• 363、

  动物细胞培养产酶

• 364、

  植物细胞培养产酶

• 365、

  纤溶酶原激活剂

• 366、

  沉淀分离

• 367、

  层析分离

• 368、

  凝胶层析

• 369、

  双水相萃取

• 370、

  超临界萃取

• 371、

  酶分离技术

• 372、

  肽链有限水解修饰

• 373、

  核苷酸链剪切修饰

• 374、

  酶的侧链基团修饰

• 375、

  大分子结合修饰

• 376、

  氨基酸置换修饰

• 377、

  核苷酸置换修饰

• 378、

  金属离子置换修饰

• 379、

  酶的物理修饰

• 380、

  固定化细胞

• 381、

  固定化原生质体

• 382、

  吸附法

• 383、

  包埋法

• 384、

  结合法

• 385、

  交联法

• 386、

  酶非水相催化

• 387、

  有机介质中的酶催化

• 388、

  微水介质体系

• 389、

  对映体选择性

• 390、

  酶定向进化

• 391、

  易错PCR技术

• 392、

  DNA重排技术

• 393、

  基因家族重排技术

• 394、

  酶突变基因的定向选择

• 395、

  噬菌体表面展示技术

• 396、

  细胞表面展示技术

• 397、

  搅拌罐式反应器

• 398、

  填充床式反应器

• 399、

  流化床式反应器

• 400、

  鼓泡式反应器

• 401、

  膜反应器

• 402、

  喷射式反应器

• 403、

  酶的应用

• 404、

  酶学诊断

• 405、

  药用酶

• 406、

  药物的酶法生产

• 407、

  食品的酶法保鲜

• 408、

  酶的滞后合成

• 409、

  分解代谢阻遏

• 410、

  疏水作用层析

• 411、

  吸附层析

• 412、

  盐析沉淀

• 413、

  酶标免疫测定

• 414、

  细胞生长动力学

• 415、

  酶分子的物理修饰

• 416、

  酶分子的定向进化

• 417、

  基因重排技术

• 418、

  固定化酶和游离酶相比，有何优缺点？

• 419、

  为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料？

• 420、

  在生产实践中，对产酶菌有何要求？

• 421、

  对酶进行化学修饰时，应考虑哪些因素？

• 422、

  列出用共价结合法对酶进行固定化时酶蛋白上可和载体结合的功能团？

• 423、

  举出四例，说明酶在医学上有广阔的用途。

• 424、

  培养基设计的一般步骤？

• 425、

  培养基成分选择考虑的问题？

• 426、

  写出三种分离纯化酶蛋白的方法，并简述其原理.

• 427、

  如何检查一种酶的制剂是否达到了纯的制剂？试用所学过的知识加以论述。

• 428、

  结合酶制剂的应用论述酶分子定向进化的酶工程意义？

• 429、

  简述分子筛层析分离酶蛋白的基本原理.

• 430、

  简述酶活力测定的基本原则.

• 431、

  动物细胞培养与微生物培养的不同点：？

• 432、

  以纤维素酶为例说明如何从环境微生物中如何分离提取纯化得到纤维素酶？

• 433、

  简述乳糖操纵子模型？

• 434、

  别构调节酶

• 435、

  同功酶

• 436、

  序变模式

• 437、

  齐变模式

• 438、

  别构调节剂

• 439、

  双倒数作图

• 440、

  靠近效应

• 441、

  活性部位

• 442、

  酶活力单位

• 443、

  酶的分类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、（）

• 444、

  4种催化机理：临近+定向效应、工价催化、广义酸碱催化、（）

• 445、

  酶活力是酶催化速度的量度指标，酶的比活力是酶纯度的量度指标，酶（）是酶催化效率的量度指标

• 446、

  微生物产酶模式可以分为：同步合成型，延续合成型，（），滞后合成型四种

• 447、

  动物细胞培养主要用于生产疫苗、激素、（）、多肽因子、酶等

• 448、

  细胞破碎的主要方法有机械破碎法、物理破碎法、（）、（）。

• 449、

  有机溶剂的极性系数lgP越小，表明其极性（），对酶活性的影响（）。

• 450、

  通常酶的固定化方法有：吸附法、包埋法、结合法、交联法、（）

• 451、

  决定酶催化活性的因素有两个方面，一是酶分子结构，二是（）

• 452、

  求Km最常用的方法是（）

• 453、

  多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类，一类是序列机制，另一类是（）

• 454、

  可逆抑制作用可分为竞争性，反竞争性，非竞争性，（）。

• 455、

  酶活力的测定方法可用终止反应法和（）

• 456、

  酶制剂有四种类型即液体酶制剂，固体酶制剂，纯酶制剂和（）

• 457、

  通常酶的固定化方法有吸附法，共价键结合法，交联法，（）

• 458、

  模拟酶的两种类型是半合成酶和（）

• 459、

  抗体酶的制备方法有拷贝法、（）法、诱导法、化学修饰法、基因工程法等。

• 460、

  Km值增加，其抑制剂属于竞争性抑制剂，Km不变，其抑制剂属于非竞争性抑制剂，Km减小，其抑制剂属于（

• 461、

  菌种培养一般采用的方法有固体培养法和（）培养法

• 462、

  打破酶合成调节机制限制的方有：控制条件、（）、其它方法

• 463、

  酶生物合成的模式分是：同步合成型、延续合成型、中期合成型、（）

• 464、

  根据酶和蛋白质在稳定性上的差异而建立的纯化方法有：热变性法、酸碱变性法、（）

• 465、

  通常酶的固定化方法有：吸附法、共价键结合法、（）、包埋法

• 466、

  酶分子的体外改造包括酶的表面修饰和（）

• 467、

  酶与抗体的重要区别在于酶能够结合并稳定化学反应的过渡态，从而降低了底物分子的能障，而抗体结合的抗原只

• 468、

  简述酶催化作用的种类和原理？

• 469、

  酶的提取方法有哪些？

• 470、

  简述常用的固定化方法及其应用范围？

• 471、

  酶的非水相催化有哪些特点？

• 472、

  酶活力是指在一定条件下酶所催化的反应速度，反应速度越大，意味着酶活力越高。

• 473、

  自杀性底物

• 474、

  Mol催化活性

• 475、

  修饰酶

• 476、

  非水酶学

• 477、

  酶制剂的定义

• 478、

  反应速率用来测定催化活性

• 479、

  酶的变构调节特点是什么

• 480、

  简述Km和Vmax的意义

• 481、

  简述何谓酶原与酶原激活的意义

• 482、

  金属离子作为辅助因子的作用有哪些

• 483、

  何谓酶促反应动力学，影响酶促反应速率的因素有哪些

• 484、

  体内生成ATP的两种方式的什么，以哪种为主？

• 485、

  简述胞液中的还原当量（H+）的两种穿梭途径

• 486、

  6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用

• 487、

  Cori循环形成的原因及其生理意义

• 488、

  G-6-P在肝脏的代谢去路

• 489、

  简述细胞内小分子第二信使共同特点

• 490、

  简述Ca依赖性蛋白激酶途径的信号转导过程

• 491、

  受体配体结合特点

• 492、

  G蛋白结构特点分类作用机制

• 493、

  原核生物合成一条含有100个氨基酸残基的肽链至少需要消耗多少高能磷酸键？请写出计算过程.

• 494、

  试述摆动配对及其生理意义

• 495、

  试说明蛋白质翻译后加工修饰有哪些方式

• 496、

  DNA分子中的遗传信息如何传递到蛋白质分子中去？

• 497、

  简述lac的调节机制？

• 498、

  反式作用因子的结构和作用特点？

• 499、

  请简述基因工程的基本步骤

• 500、

  什么是质粒，为什么质粒可作为基因载体.